Onderzoekers van de Radboud Universiteit Nijmegen (RU) en Stichting FOM hebben als eersten een speciaal soort infraroodlicht gebruikt om peptiden te bestuderen. Het leverde zeer gedetailleerde informatie over de driedimensionale structuur van deze eiwitbouwstenen. Het vaktijdschrift Angewandte Chemie publiceert de resultaten als ‘very important paper’.
De ‘ver-infrarood’ straling werd gemaakt met de vrije elektronenlaser FELIX, die twee jaar geleden van het FOM instituut Rijnhuizen naar de Radboud Universiteit Nijmegen verhuisde. FELIX is een van de weinige lasers in de wereld die deze infraroodstraling met relatief grote golflengten kan genereren.
Dr. Anouk Rijs van de Molecular and Biophysics Group bij de Radboud Universiteit leidde het onderzoek naar de peptiden, die veel in het menselijk lichaam voorkomen. Volgens haar hebben de ver-infraroodspectra belangrijke nieuwe informatie opgeleverd.
Rijs: “We hebben nu de details gevonden over hoe de peptiden zijn opgevouwen en welke interacties daarbij een rol spelen. Dat is van belang voor bijvoorbeeld onderzoek naar de interacties tussen medicijnen en moleculen in het lichaam. Zonder ver-infraroodlicht is het niet mogelijk om zulke gedetailleerde informatie over de molecuulstructuur te krijgen.”
IR-spectroscopie
Structuuronderzoek aan moleculen vindt onder andere plaats door ze met infraroodlicht van verschillende frequenties te bestralen. Daarbij absorbeert elk type chemische binding in het molecuul licht van andere golflengte. Het infraroodspectrum levert zo een unieke vingerafdruk het molecuul. Ver-infraroodlicht bestaat uit relatief lange golven, tot 0,1 millimeter. Daardoor bevat het infraroodspectrum nieuwe structuurdetails.
Nieuwe theorie
Het is niet eenvoudig om de gegevens van een infraroodspectrum te ‘vertalen’ naar een molecuulstructuur. De gangbare aanpak is dat onderzoekers een bepaalde structuur veronderstellen en daarvan een ‘theoretisch’ infraroodspectrum berekenen. Dit vergelijken ze dan met het gemeten spectrum. Hoe beter de overeenkomst, hoe beter het veronderstelde molecuulmodel.
Aangezien de straling uit FELIX zoveel nieuwe details wist te meten, schoten bestaande theorieën en rekenmethoden tekort. “We moesten dus nieuwe methoden ontwikkelen, en dat hebben we gedaan samen met collega’s uit Frankrijk,” zegt Rijs. “Met al die nieuwe kennis kunnen we het 3D-uiterlijk van peptiden nu nauwkeurig gaan modelleren. De volgende stap is om naar steeds grotere en ingewikkeldere moleculen te gaan kijken.”