Je leest:

Eiwit in de houdgreep

Eiwit in de houdgreep

Auteur: | 2 december 2007

Amsterdamse en Groningse onderzoekers hebben ontdekt hoe eiwitchaperonnes werken. Dat zijn moleculen die eiwitten helpen op de juiste manier te vouwen en te ontrafelen. Chaperonnes blijken de eiwitten in een moleculaire houdgreep te nemen. De sterkste wint.

Eiwitten hebben een belangrijke functie in elke levende cel: ze zorgen ervoor dat reacties vlekkeloos kunnen verlopen. Opgebouwd uit vaak duizenden aminozuren, vouwen ze zich tot een klein bolletje. De functie van het eiwit wordt niet alleen bepaald door de volgorde van de aminozuren, maar ook door de vorm van het bolletje door interne bindingen op specifieke plekken.

Als een eiwit niet op de goede manier gevouwen is, ontstaat een onbruikbaar molecuul. Dat kan gevaar opleveren: een gevolg van samenklontering van ‘foute’ eiwitten in de hersenen, waarbij hersencellen worden overwoekerd, is de ziekte van Alzheimer, een vorm van dementie.

Lange sliert

Veel eiwitten werken niet in de cel, maar tussen de cellen. Omdat ze wel in een cel zijn geproduceerd, moeten ze door de celwand (bij planten en bacteriën) of het celmembraan (bij dieren) worden vervoerd. Eigenlijk zijn de openingen in de wanden en membranen daarvoor te klein. De oplossing: het eiwit tijdelijk ontvouwen tot een lange sliert aminozuren. Maar dat is nog niet zo gemakkelijk. De bindingen zijn zo sterk dat het eiwit steeds weer in elkaar kronkelt.

Bij zowel het vouwen als het ontrafelen van eiwitten is hulp nodig van chaperonne-moleculen, ofwel ‘begeleiders’. Die binden zich op bepaalde plekken aan het eiwit en bepalen zo wanneer en waar de interne bindingen in de eiwitsliert ontstaan of juist verdwijnen. Tot voor kort was het onduidelijk hoe zo’n chaperonne precies werkt.

Een eiwitketen (wit) probeert zich te vouwen, maar wordt tegen gehouden door een chaperonne-molecuul (geel). Later zal het blauwe eiwit in de celwand het uitgerolde witte eiwit naar de andere kant brengen. Bron: Sander Tans / Graham T. Johnson.

Kracht tegen Alzheimer

Wetenschappers uit Groningen en Amsterdam hebben voor het eerst aangetoond hoe een chaperonne werkt. Door met een minuscuul pincet de uiteinden van een enkel bacterieel eiwit vast te pakken, bleef het eiwit uitgerold. Een chaperonne moet ook zo te werk gaan. Hij houdt het eiwit als het ware in een moleculaire houdgreep. De kracht die op de eiwituiteinden werkt moet daarbij groter zijn dan de kracht van de interne bindingen.

Door kracht uit te oefenen op eiwitten in de hersenen kunnen chaperonnes wellicht ook ziektes als Alzheimer voorkomen. Een van de onderzoekers: ‘We zijn er met deze techniek achter gekomen dat chaperonnes de samenklontering echt tegen kunnen gaan.’

Met een bepaalde hoeveelheid kracht zijn in dit eiwitmodel al negentig bindingen tussen aminozuren losgemaakt. Nog meer kracht is nodig om het eiwit helemaal te laten ontvouwen. Bron: FOM

Dit artikel is een publicatie van NEMO Kennislink.
© NEMO Kennislink, sommige rechten voorbehouden
Dit artikel publiceerde NEMO Kennislink op 02 december 2007

Discussieer mee

0

Vragen, opmerkingen of bijdragen over dit artikel of het onderwerp? Neem deel aan de discussie.

NEMO Kennislink nieuwsbrief
Ontvang elke week onze nieuwsbrief met het laatste nieuws uit de wetenschap.