Je leest:

Een pil tegen prionen

Een pil tegen prionen

Auteur: | 29 januari 2000

Prionen bestaan in twee vormen: het onschadelijke PrPc kan zich irreversibel omvormen tot het schadelijke PrPsc. Een groep van Europese en Amerikaanse onderzoekers kunnen die vormveranderingen nu in het lab ongedaan maken. ‘Dit is een heel belangrijke stap op weg naar behandeling van prionziekten.’

Echt besmettelijk is zo’n infectieus prioneiwit niet; het kan zich immers alleen verspreiden door inname van zenuw- en lymfoïd weefsel. Zo ontstond de Britse BSE-epidemie door besmetting van veevoer waarin hersenmateriaal was verwerkt. Het schadelijke prioneiwit is echter zeer taai. Slechts door langdurige verhitting bij hoge temperatuur wordt het eiwit dat spongiforme encefalopathie veroorzaakt, onschadelijk.

Het verbranden van (Britse) BSE-koeien is straks wellicht niet meer nodig. De Spanjaarden Soto en Saborio en collega’s uit Zwitserland, Italië, Engeland en de VS bestudeerden het effect van een peptide dat zogeheten bèta-sheets kapot maakt. Het onschuldige PrPc bevat vier alpha-helices; bij de overgang van het niet-infectieuze PrPc in het infectieuze PrP-Sc is één alpha-helix overgegaan in één grote platte bèta-sheet en zijn de twee kleine bèta-sheets uitgegroeid tot twee grote bèta-sheets.

In The Lancet van 15 januari beschrijven ze dat ze de bèta-sheet-breker (iPrP13) toevoegden aan PrPsc-moleculen en cellen uit zieke mensen (Creutzfeldt-Jacob) en aan zieke muizen (scrapie).

De resultaten stemden de biochemici meer dan tevreden. Immers, het peptide zorgde voor een gedeeltelijke ontvouwing van PrPsc en behandeling van de geïnfecteerde cellen leidde daadwerkelijk tot vermindering van klinische symptomen. De behandelde muizen bleken bovendien 90-95 procent minder gevoelig voor prion-infectie.

‘Het ongedaan maken van vormveranderingen bij prionen betekent een flinke aanzet voor mogelijke behandeling,’ vindt bioloog dr. Mari Smits, priondeskundige bij het ID-DLO in Lelystad. ‘En niet alleen voor de Creutzfeldt-Jacob-variant (de infectieuze prionziekte bij de mens), ook voor andere ziekten die met verkeerde eiwitvouwing van doen hebben, bijvoorbeeld Alzheimer.’

© Frank Bierkenz

Klik op de afbeelding voor een grotere versie

Gist heeft prion nodig

Meer prionennieuws stond in Cell van 21 januari. Daarin beweren Jonathan Weissman en collega’s uit Californië dat prionen waarschijnlijk een belangrijke functie in gist vervullen. Dat is opmerkelijk want over de functie van prioneiwitten tast men nog altijd in het duister.

Vergelijk van prioneiwit uit verschillende gistsoorten liet zien dat het eiwit evolutionair bezien al heel oud moet zijn (300 miljoen jaar). Dat duidt op een belangrijke functie, bijvoorbeeld iets dat gistcellen beschermt tegen levensbedreigende milieu-invloeden. Overigens vonden de Amerikanen ook dat één gistcel meerdere typen prionen kan bevatten.

Smits van het ID-DLO nuanceert het bericht enigszins: ‘Ik heb het artikel nog niet gelezen, maar wat ik wel kan zeggen is dat prionen in gist weinig te maken hebben met prionziektes zoals wij die bij dieren kennen. Het zijn eiwitten die van vorm kunnen veranderen en ook de naam prionen hebben gekregen. Het Lancet-artikel heeft voor mij veel meer waarde. Dat heeft immers therapeutische implicaties.’

Dit artikel is een publicatie van Bionieuws.
© Bionieuws, alle rechten voorbehouden
Dit artikel publiceerde NEMO Kennislink op 29 januari 2000

Discussieer mee

0

Vragen, opmerkingen of bijdragen over dit artikel of het onderwerp? Neem deel aan de discussie.

NEMO Kennislink nieuwsbrief
Ontvang elke week onze nieuwsbrief met het laatste nieuws uit de wetenschap.