Je leest:

Doorbraak in onderzoek tandplaque

Doorbraak in onderzoek tandplaque

De Groningse hoogleraren Bauke Dijkstra en Lubbert Dijkhuizen hebben de structuur en het werkingsmechanisme opgehelderd van het enzym dat bacteriën aan tanden en kiezen doet plakken. Nu dit bekend is, wordt het makkelijker om een stof te vinden die de activiteit van het enzym afremt. Voeg die stof toe aan tandpasta, of zelfs aan snoep, en cariës is verleden tijd. De resultaten van het onderzoek verschijnen deze week in het tijdschrift ‘Proceedings of the National Academy of Sciences’ (PNAS).

Bacteriën gebruiken het enzym glucansucrase om zich aan het tandglazuur te hechten.
Wikimedia Commons

De onderzoekers van de Rijksuniversiteit Groningen analyseerden het enzym glucansucrase uit de melkzuurbacterie Lactobacillus reuteri, die bij de mens voorkomt in de mondholte en het maagdarmkanaal. Bacteriën gebruiken het enzym om suiker uit voedsel om te zetten in lange, plakkerige suikerketens. Met dit plakmiddel hechten ze zich op tandglazuur. Ook de grootste veroorzaker van tandbederf, de bacterie Streptococcus mutans, maakt gebruik van dit enzym. Eenmaal gehecht aan het tandglazuur fermenteren deze bacteriën suikers waarbij zuren ontstaan die het calcium van tanden oplossen en zo ontstaan gaatjes.

Ruimtelijke structuur

Met behulp van eiwitkristallografie wisten de onderzoekers de ruimtelijke structuur van het enzym op te helderen. Hiermee zijn de Groningse wetenschappers de eersten die er in slaagden een glucansucrase te kristalliseren. Uit de kristalstructuur blijkt dat de manier waarop het eiwit zich opvouwt uniek is. De verschillende delen van het enzym worden namelijk niet gevormd uit één aansluitend stuk aminozuurketen, maar uit twee stukken die door een U-vormige structuur van de keten bij elkaar komen; een waarneming die nog niet eerder in de wetenschappelijke literatuur is beschreven.

Werkingsmechanisme

Met de ontrafeling van de ruimtelijke structuur kregen de onderzoekers een gedetailleerd inzicht in het werkingsmechanisme van het enzym. Het enzym splitst sucrose in fructose en glucose om vervolgens het glucosemolecuul toe te voegen aan een groeiende suikerketen.Tot nu toe ging de wetenschap er vanuit dat beide processen door verschillende delen van het enzym werden uitgevoerd. Uit het model van de Groningse onderzoekers blijkt echter dat beide activiteiten in hetzelfde actieve centrum van het enzym plaatsvinden.

Glucansucrase-remmers tegen tandbederf? Wellicht in de toekomst realiteit…

Remmers

Dijkhuizen verwacht dat specifieke remmers voor het glucansucrase enzym kunnen verhinderen dat bacteriën aan het tandglazuur hechten. Kennis over structuur en werkingsmechanisme van het enzym is daarbij essentieel. Tot nu toe was dergelijk onderzoek echter niet succesvol, stelt Dijkhuizen: “De onderzochte remmers blokkeerden niet alleen glucansucrase, maar ook het spijsverteringsenzym amylase dat in ons speeksel zit en nodig is voor de afbraak van zetmeel.”

Evolutie

De kristalstructuur geeft ook een verklaring voor deze dubbele remming. De wetenschappers laten zien dat glucansucrases zeer waarschijnlijk zijn geëvolueerd uit zetmeelafbrekende amylase enzymen. “We wisten al dat beide enzymen op elkaar leken”, zegt Dijkhuizen, “maar aan de hand van de kristalstructuur zien we dat de actieve centra vrijwel identiek zijn. Toekomstige remmers moeten dus op heel specifieke plaatsen gericht zijn omdat beide enzymen evolutionair zo ontzettend dicht bij elkaar staan.”

Tandpasta en snoep

Toekomstige glucansucrase-remmers ziet Dijkhuizen in eerste instantie als toevoeging in tandpasta en mondwater. “Maar misschien zelfs ook wel in snoep”, suggereert hij. “Een remmer zou er voor kunnen zorgen dat in de mond vrijkomende suikers geen schade aanrichten.” Dat de tandenborstel zijn langste tijd heeft gehad, verwacht Dijkhuizen echter niet: “Tandenpoetsen zal altijd wel nodig blijven.”

Dit artikel is een publicatie van Rijksuniversiteit Groningen (RUG).
© Rijksuniversiteit Groningen (RUG), alle rechten voorbehouden
Dit artikel publiceerde NEMO Kennislink op 01 december 2010

Discussieer mee

0

Vragen, opmerkingen of bijdragen over dit artikel of het onderwerp? Neem deel aan de discussie.

NEMO Kennislink nieuwsbrief
Ontvang elke week onze nieuwsbrief met het laatste nieuws uit de wetenschap.